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1 Einleitung

MtrH enthält keinen Membranteil und vermittelt wahrscheinlich den

Methylgruppentransfer zum Cob(I)amid (65). Aufgrund dieser Annahme ist davon

auszugehen, dass die Untereinheiten MtrA und MtrH zumindest während der

Methylübertragung in engem Kontakt zueinander stehen müssen.

MtrE besitzt neben sechs Transmembranhelices einen großen, aus 62 AS

bestehenden cytoplasmatischen Loop, welcher vermutlich eine Zink-Bindestelle

enthält (66). Aufgrund des Aminosäurerestes Asp183 in der vierten

Transmembranhelix wird angenommen, dass Untereinheit MtrE den Methyltransfer

zu CoM und damit die Na

-abhängige Teilreaktion katalysiert (58). Eine

vergleichbare Aspartatgruppe hat sich bei anderen Na

-translozierenden Enzymen

bzw. in der C-Untereinheit der E. coli-ATPase als essenziell für die Natrium- bzw.

Protonentranslokation erwiesen (67-69). Ein Modell, das den Wissensstand

bezüglich Größe, Hydrophobizität, Topologie, Cofaktorgehalt und Funktionen der

Untereinheiten einbezieht, ist in Abbildung 1.5 dargestellt (70).

Abbildung 1.5:

Zweidimensionales Modell der N

-Methyl-H

MPT:Coenzym M-

Methyltransferase (Mtr). Die Topologie der Untereinheiten entspricht der

Sekundärstrukturvorhersage. Co: Cobalt(I) in 5’-Hydroxybenzimidazolylcobamid (Vitamin B

12a

D: Asp183 in der Transmembranhelix von MtrA. (nach Gottschalk und Thauer (70))

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